Karakteristik Molekuler LAsparaginase Bacillus subtilis str. ITBCC1 Asal Indonesia Melalui Pendalaman Bioinformatika

Abstract

Enzim L-asparaginase digunakan untuk mereduksi asam amino Lasparagin, prekursor akrilamida, sehingga menurunkan jumlah akrilamida yang dihasilkan pada berbagai produk olahan. Akrilamida dikelompokkan sebagai senyawa kanker kategori 2A dan menjadi perhatian publik karena ditemukan secara luas pada makanan yang diproses menggunakan suhu tinggi. Perlakuan dengan menggunakan L-asparaginase hanya mereduksi akrilamida sebesar 10% (Dria et al. 2004) hingga 25% (Lynglev dan Schoesler 2014) pada produk olahan berbasis biji kopi mentah. Nilai ini jauh lebih kecil dibanding dengan reduksi akrilamida pada produk olahan berbasis karbohidrat sebesar 97 %. Hal ini menjadikan pemanfaatan enzim L-asparaginase pada industri pengolahan berbasis kopi menjadi tidak layak secara finansial. Hipotesis penelitian ini adalah terdapat setidaknya satu atau lebih senyawa aktif pada biji kopi yang mempunyai nilai energi afinitas penambatan (energi bebas Gibbs/ ΔG) yang lebih rendah dibandingkan nilai ΔG substrat asli dari enzim L-asparaginase Bacillus subtilis str. ITBCC1 pada daerah sisi aktif, sehingga menjadikan senyawa tersebut berpotensi sebagai inhibitor kompetitif. Metode penambatan dengan menggunakan Autodock Vina dilakukan untuk menguji hipotesis. Enzim L-asparaginase Bacillus subtilis str. ITBCC1 asal Indonesia digunakan sebagai protein model yang dianalisis dalam penelitian ini karena potensi lokal yang perlu dieksplorasi. Hasil penambatan menunjukkan bahwa ligan uji asam 5- kafeoilkuinat, sianidanol katekin, serta epikatekin galat sangat berpotensi sebagai inhibitor pada sisi aktif enzim. Dampak inhibisi asam 5- kafeoilkuinat ditemukan secara konsisten pada hampir semua situs uji Lasparaginase dari D. Chrysanthemi, E. coli, H. Pylori, serta Cavia porcellus.