Profil Bromelain Soluble Collagen (BSC) Kulit Ikan Layaran (Istiophorus sp.) pada Variasi Pretreatment dan Suhu Ekstraksi

Abstract

Kolagen merupakan biomaterial fungsional yang memiliki nilai ekonomi tinggi dan telah dimanfaatkan secara luas di berbagai sektor industri. Limbah kulit ikan layaran (Istiophorus sp.) berpotensi dimanfaatkan sebagai sumber kolagen untuk mengurangi ketergantungan impor sekaligus meningkatkan nilai tambah hasil samping perikanan nasional. Penelitian bertujuan mengoptimalkan ekstraksi dan menentukan karakteristik Bromelain Soluble Collagen (BSC) dari kulit ikan layaran melalui variasi pretreatment dan suhu ekstraksi. Pretreatment menggunakan NaOH konsentrasi 0,1 M; 0, 3M; dan 0,6 M selama 30 jam berbantukan ultrasonikasi, proses ekstraksi dilakukan menggunakan CH3COOH 0,5 M dan enzim bromelain (5.000 U/g) dengan suhu 4 °C dan 30 °C. Perlakuan terbaik diperoleh pada pretreatment NaOH 0,1 M selama 15 jam dengan suhu 4 °C, menghasilkan rendemen kolagen hingga 12,04 ± 3,45%. Karakterisasi Bromelain Soluble Collagen (BSC) menghasilkan pH 4,38 ± 0,37 dan derajat putih 82,65 ± 0,41%. Rasio Hyp/Protein, imino acid, dan faktor konversi kolagen tercatat sebesar 0,295; 0,624; dan 3,39. Pola elektroforesis menunjukkan gugus amida A, B, I, II, dan III dengan pita polipeptida a1 (130 kDa), a2 (100 kDa), ß (245 kDa), dan ? (>245 kDa)

Collagen is a functional biomaterial with high economic value and has been widely utilized across various industrial sectors. Sailfish (Istiophorus sp.) skin waste has the potential to be utilized as an alternative collagen source to reduce import dependency while increasing the added value of fishery by-products. This study aimed to optimize extraction conditions and characterize Bromelain Soluble Collagen (BSC) from sailfish skin by varying pretreatment conditions and extraction temperature. Pretreatment using NaOH (0.1–0.6 M) with ultrasonic assistance was followed by extraction with 0.5 M CH3COOH and bromelain at 4 °C and 30 °C. Optimal treatment (0.1 M NaOH, 15 h, 4 °C) produced a collagen yield of 12.04 ± 0.34%. The resulting BSC exhibited a pH of 4.38 ± 0.37, whiteness degree of 82.65 ± 0.41, Hyp/Protein ratio of 0.295, imino acid content of 0.624, and collagen conversion factor of 3.39. Electrophoretic analysis revealed the a1 (130 kDa), a2 (100 kDa), ß (245 kDa), and ? (>245 kDa) polypeptide chains, while FTIR analysis showed the characteristic amide A, B, I, II, and III bands.