Mekanisme Pelipatan Protein 1GB1 pada Temperatur Rendah Menggunakan Simulasi Dinamika Molekul

Abstract

Protein 1GB1 (protein G domain B1) merupakan protein immunoglobulin dari Streptomyces griseus. Penelitian ini menggunakan metode simulasi dinamika molekul dan bertujuan untuk menentukan pengaruh penggunaan temperatur tinggi pada proses pembentangan protein (unfolding) dan temperatur rendah pada pelipatan (refolding) protein 1GB1. Simulasi unfolding dilakukan pada temperatur 500 K selama 16 ns. Koordinat akhir protein pada proses unfolding dijadikan masukan pada proses refolding dengan temperatur 225 K selama 30 ns. Langkahlangkah dalam simulasi ini meliputi proses preparasi, minimisasi, pemanasan dan ekuilibrasi serta production run. Protein 1GB1 akan unfolding pada temperatur 500 K dalam waktu 12 ns dengan tingkat kesamaan urutan asam amino hanya 7 % (hampir unfolding sempurna). Protein yang telah rusak ini kemudian kembali ke struktur awal melalui proses refolding pada suhu 225 K selama 30 ns dengan tingkat kesamaan urutan asam amino sebesar 72 % . Dari penelitian ini diperoleh bahwa proses pelipatan protein mengikuti mekanisme zipper model di mana α- helix terbentuk lengkap lebih dahulu dibandingkan struktur β-sheet.