| dc.description.abstract | Karakterisasi yang dilakukan terhadap dua protease dari dua isolat yaitu Clostridium sp T11-3 dan Clostridium sp T11-8 yang berasal dari daerah yang sama menunjukkan adanya keragaman katalitik. Kedua isolat menghasilkan indeks proteolitik yang cukup tinggi yaitu 5 untuk Clostridium sp T11-3 dan 3.4 untuk Clostridium sp T11-8. Kedua isolat menunjukkan aktivitas maksimum pada saat biakan berumur 18 jam.
Protease T11-3 memiliki aktivitas optimum pada pH 5 dan suhu 60°C (0.06252 U/mg), sedangkan pH dan suhu optimum untuk protease T11-8 adalah 4 dan 80°C (0.013103 U/mg). Kedua protease merupakan metaloprotease. Penambahan kation divalen Mg2+ [1 mM] meningkatkan aktivitas protease T11-3 hingga 141%, sedangkan kation divalen lainnya yaitu Cu2+, Co2+, Fe2+, Ca2+, dan Zn2+ menurunkan aktivitasnya. Aktivitas protease T11-8 meningkat hingga 173% dengan penambahan Cu²+ [1 mM] dan menurun dengan penambahan Mg2+, Co2+, Fe2+, Ca2+ dan Zn2+.
Kestabilan aktivitas kedua protease menurun selama 6 jam masa inkubasi, yaitu protease T11-3 aktivitasnya menurun 0.03099 U/mg menjadi 0.00245 U/mg dan protease T11-8 aktivitasnya menurun dari 0.02387 U/mg menjadi 0.00046 U/mg. | id |
