Potensi Senyawa Flavonoid Terprenilasi pada Genus Erythrina sebagai Antikanker Leukemia secara In Silico

Abstract

Leukemia merupakan salah satu jenis kanker yang banyak diderita anak di Indonesia. Protein STAT3 (signal transducer and activator of transcription 3) berperan penting dalam apoptosis sel kanker tersebut. Obat baru dikembangkan menggunakan metode in silico sebagai langkah untuk memprediksi senyawa dengan aktivitas terbaik sebagai inhibitor protein STAT3 sehingga penelitian dapat dilanjutkan secara in vitro dan in vivo. Penelitian ini bertujuan menapis secara virtual dengan teknik simulasi penambatan molekul senyawa dari genus Erythrina sebagai inhibitor protein STAT3 secara in silico. Interaksi yang ditelaah pada kajian ini ialah interaksi antara ligan dan reseptor, nilai energi berdasarkan perangkat lunak Vina, dan analisis farmakokinetik. Hasil penambatan menunjukkan 4 ligan uji yang paling efektif, yaitu erisenegalensein F; 2,3-dihidroaurikulatin; 5,2',4'- trihidroksi-7-metoksi-6-prenilisoflavon; dan orientanol F. Keempat ligan uji berikatan hidrogen dengan residu asam amino yang penting pada protein STAT3

Leukemia is a type of cancer that affects many children in Indonesia. STAT3 (signal transducer and activator of transcription 3) protein plays an essential role in cancer cell apoptosis. New drugs are developed using in silico methods to predict compounds with the best activity as STAT3 protein inhibitors so that research can continue with in vitro and in vivo methods. This study aims to screen virtually, using the molecular docking simulation technique of compounds from the Erythrina genus as inhibitors of the STAT3 protein with in silico method. The interactions studied in this study are interactions between ligands and receptors, energy values based on Vina software, and pharmacokinetic analysis. The docking results showed that the 4 test ligands were the most effective, namely erysenegalensein F; 2,3-dihydroauricularin; 5,2',4'-trihydroxy-7-methoxy-6- prenylysoflavon; and orientanol F. These ligands have hydrogen bond interactions with important amino acid residues in the STAT3 protein.