Pengaruh Mutasi Titik K4S terhadap Trayektori Unfolding dan Refolding Protein 1GB1

Abstract

Pelipatan protein merupakan hal yang sangat penting untuk memahami berbagai proses biologi. Salah satunya adalah proses unfolding dan refolding protein 1GB1 yang telah termutasi pada salah satu residunya. Penelitian ini bertujuan untuk mempelajari dan membadingkan pengaruh temperatur terhadap perubahan trayektori serta dinamika proses unfolding dan refolding protein 1GB1 sebelum dan setelah dimutasi pada residu K4S. Penelitian ini dilakukan menggunakan metode simulasi dinamika molekul yang terdiri dari beberapa tahapan diantaranya mutasi protein, preparasi, minimisasi, pemanasan, ekuilibrasi, dan production run. Simulasi unfolding dilakukan pada temperatur 500 K selama 16 ns dan refolding pada stemperatur 225 K selama 20 ns. Mutan protein 1GB1 unfolding pada temperatur 500 K dalam waktu 14.5 ns dengan tingkat kemiripan urutan asam amino sebesar 30.36 %. Mutan protein yang telah rusak ini kemudian kembali ke struktur awal melalui proses refolding pada suhu 225 K selama 20 ns dengan tingkat kemiripan urutan asam amino sebesar 48.21%. Mutasi titik yang dilakukan mengakibatkan meningkatnya kestabilan termal protein seperti yang ditunjukkan oleh lamanya waktu protein terdenaturasi. Hasil tersebut juga menunjukkan bahwa unfolding dan refolding protein memiliki trayektori yang berbeda.