dc.description.abstract | Pelipatan protein merupakan hal yang sangat penting untuk memahami
berbagai proses biologi. Salah satunya adalah proses unfolding dan refolding
protein 1GB1 yang telah termutasi pada salah satu residunya. Penelitian ini
bertujuan untuk mempelajari dan membadingkan pengaruh temperatur terhadap
perubahan trayektori serta dinamika proses unfolding dan refolding protein 1GB1
sebelum dan setelah dimutasi pada residu K4S. Penelitian ini dilakukan
menggunakan metode simulasi dinamika molekul yang terdiri dari beberapa
tahapan diantaranya mutasi protein, preparasi, minimisasi, pemanasan, ekuilibrasi,
dan production run. Simulasi unfolding dilakukan pada temperatur 500 K selama
16 ns dan refolding pada stemperatur 225 K selama 20 ns. Mutan protein 1GB1
unfolding pada temperatur 500 K dalam waktu 14.5 ns dengan tingkat kemiripan
urutan asam amino sebesar 30.36 %. Mutan protein yang telah rusak ini kemudian
kembali ke struktur awal melalui proses refolding pada suhu 225 K selama 20 ns
dengan tingkat kemiripan urutan asam amino sebesar 48.21%. Mutasi titik yang
dilakukan mengakibatkan meningkatnya kestabilan termal protein seperti yang
ditunjukkan oleh lamanya waktu protein terdenaturasi. Hasil tersebut juga
menunjukkan bahwa unfolding dan refolding protein memiliki trayektori yang
berbeda. | id |