Studi Dinamika Molekul Lakase B. subtilis Terhadap Komponen Limbah POME dengan Variasi Suhu dan Penyesuaian Mutasi Sisi Aktif
Date
2023-08-11Author
Zahra, Hafizh
Ambarsari, Laksmi
Setyawati, Inda
Wahyudi, Setyanto Tri
Metadata
Show full item recordAbstract
Salah satu jenis limbah cair yang dihasilkan dari pengolahan Crude Palm Oil
(CPO) adalah Palm Oil Mill Effluent (POME). Limbah ini merupakan tantangan
besar bagi lingkungan karena warnanya yang gelap dan kaya akan senyawa organik.
Bakteri yang paling umum dalam bioremediasi POME adalah spesies Bacillus
subtilis terutama karena lakase termostabilnya. Berbagai peneliti melakukan
beberapa mutasi untuk meningkatkan kemampuan pendegradasi zat warna, namun
sebagian besar menghasilkan mutasi tidak stabil. Penelitian ini bertujuan untuk
menghasilkan rekomendasi konstruksi mutan, dilanjutkan dengan penambatan
molekuler dan simulasi dinamika (MD) komponen limbah POME. Konstruksi
mutan dan evaluasi struktur dilakukan dalam server PoPMuSiC-2.1, sedangkan
penambatan molekuler dan MD dalam YASARA Structure. Hasil minimisasi
menunjukkan perbedaan energi dari mutan T480V yang dioptimalkan dari 73,98
menjadi -95,04 kkal/mol. Kemudian simulasi MD menunjukkan bahwa
peningkatan suhu (80 °C) meningkatkan energi pengikatan melanoidin. One type of liquid waste produced by Crude Palm Oil (CPO) processing is
Palm Oil Mill Effluent (POME). This waste is a big challenge for the environment
because of its dark brown color and rich in organic compounds. Predominantly
common bacteria in POME bioremediation are Bacillus subtilis species, notably
because of its thermostable laccase. Various researchers performed several
mutations to enhance its dye degrading capability. However, most resulting in
unstable mutations. This study aimed to produce recommendations for mutant
construction, continued by molecular docking and dynamic (MD) of POME
components. Mutant construction and structure evaluation utilized in the
PoPMuSiC-2.1 server while molecular docking and MD by YASARA Structure.
After minimization, the results showed the energy difference from the optimized
T480V mutant from 73.98 to -95.04 kcal/mol. The different temperature of MD
reveals that increased temperature (80 °C) improve melanoidin binding energy.