Penapisan Senyawa Bioaktif Kayu Manis (Cinnamomum burmannii) sebagai Inhibitor Enzim Asetilkolinesterase secara In Silico

Abstract

Alzheimer merupakan penyakit progresif dan neurodegeneratif yang banyak menyerang populasi lansia di atas 65 tahun. Patofisiologi Alzheimer dapat terkait dengan penipisan neurotransmitter asetilkolin (ACh) yang disebabkan karena adanya plak beta amiloid dan neurofibrillary tangles. Metabolit sekunder yang terdapat pada kulit kayu manis (Cinnamomum burmannii) berpotensi sebagai antikolinesterase untuk menangani gejala Alzheimer. Penelitian ini bertujuan menapis senyawa bioaktif yang berasal dari kulit kayu manis (Cinnamomum burmannii) secara in silico dengan metode virtual screening dan molecular docking melalui analisis energi ikatan, konstanta inhibisi, dan jenis interaksi. Penelitian menunjukkan bahwa senyawa aktif epicatechin dan medioresinol memiliki potensi terbaik dalam inhibisi AChE dengan afinitas mendekati dengan ligan alami atau pembanding. Epicatechin memiliki energi bebas ikatan sebesar -10,0 kkal/mol dan konstanta inhibisi sebesar 0,0459 μM dengan empat ikatan hidrogen dan tujuh ikatan hidrofobik. Sementara medioresinol memiliki energi bebas ikatan sebesar -9,9 kkal/mol dan nilai Ki sebesar 0,0543 μM dengan satu ikatan hidrogen dan tiga belas ikatan hidrofobik.

Alzheimer is a progressive and neurodegenerative disease that mainly affects the elderly population over 65 years. The pathophysiology of Alzheimer's may be related to the depletion of the neurotransmitter acetylcholine (ACh) caused by the presence of beta amyloid plaques and neurofibrillary tangles. Secondary metabolites found in cinnamon (Cinnamomum burmannii) have potential as anticholinesterases to treat Alzheimer's symptoms. This study aims to screen bioactive compounds derived from cinnamon (Cinnamomum burmannii) in silico with virtual screening and molecular docking methods through analysis of bond energies, inhibition constants, and types of interactions. Research shows that the active compounds epicatechin and medioresinol have the best potential for AChE inhibition with affinity close to that of natural or comparison ligands. Epicatechin has an affinity energy of -10,0 kcal/mol and an inhibition constant of 0,0459 M with four hidrogen bonds and seven hydrophobic bonds. Meanwhile, medioresinol has an affinity energy of -9,9 kcal/mol and a Ki value of 0,0543 M with one hidrogen bond and thirteen hydrophobic bonds.