Klasifikasi Struktural Transporter Ekstrusi Senyawa Beracun dan Multi-Obat (ESBM)

Abstract

Protein transporter ekstrusi senyawa beracun dan multi-obat (ESBM) berfungsi memindahkan senyawa beracun ke luar sel pada semua domain makhluk hidup. Klasifikasi struktural perlu dilakukan untuk memperkirakan keragaman fungsi dan spesifisitas substrat dari transporter ESBM. Penelitian ini bertujuan mengklasifikasikan transporter ESBM berdasarkan penjajaran struktur-struktur transporter ESBM yang diperoleh dari Protein Data Bank dan AlphaFold Protein Structure Database. Struktur-struktur transporter ESBM yang diperoleh dijajarkan menggunakan DaliLite5. Analisis persamaan dan perbedaan struktural antara subfamili transporter ESBM yang berbeda dilakukan berdasarkan pohon jarak struktural yang diperoleh dari penjajaran struktural. Hasil penelitian menunjukkan bahwa transporter ESBM dari subfamili NorM dan eMATE mirip secara struktural, dengan lokasi pengikatan substrat dan kation yang mirip. Subfamili DinF menunjukkan kemiripan struktural dan mekanisme pengikatan substrat serta kation dengan subfamili aMATE-1. Transporter ESBM dari subfamili aMATE-1 kemungkinan teradaptasi untuk lingkungan dengan suhu tinggi, sedangkan subfamili DinF juga memiliki anggota yang teradaptasi untuk lingkungan dengan kadar garam tinggi atau pH tinggi.

Multidrug and toxic compound extrusion (MATE) transporters move toxic substances out of the cell in all domains of life. Structural classification must be performed to estimate MATE transporters’ diversity of function and substrate specificity. This research aimed to classify MATE transporters based on the alignment of MATE transporter structures obtained from the Protein Data Bank and the AlphaFold Protein Structure Database. Structures of MATE transporters obtained from those databases were aligned using DaliLite v5. An analysis of structural similarities and differences between different MATE transporter subfamilies was performed based on the structural distance tree obtained from structural alignment. The results showed that MATE transporters from the NorM and eMATE subfamilies are structurally similar, with similar substrate-binding and cation-binding site locations. MATE transporters from the DinF subfamily exhibit similarities in structure and substrate binding mechanism with those from the aMATE-1 subfamily. The aMATE-1 subfamily has likely adapted to high temperature environments, while the DinF subfamily also has members that have possibly adapted to high-salt or alkaline environments.