Please use this identifier to cite or link to this item: http://repository.ipb.ac.id/handle/123456789/160528
Full metadata record
DC FieldValueLanguage
dc.contributor.authorRamadhan, Muhammad Fakhri-
dc.date.accessioned2025-01-06T04:54:15Z-
dc.date.available2025-01-06T04:54:15Z-
dc.date.issued2024-
dc.identifier.urihttp://repository.ipb.ac.id/handle/123456789/160528-
dc.description.abstractAvidin memiliki afinitas yang sangat tinggi terhadap biotin, dengan konstanta disosiasi (KD) sebesar 1,3 × 10-15 M, diketahui sebagai salah satu interaksi nonkovalen terkuat. Setiap subunit avidin dapat mengikat satu molekul biotin, baik dalam bentuk bebas maupun terikat ke molekul lain seperti enzim. Beberapa residu seperti treonin, asparagin, alanin, tirosin, dan lisin pada tiap subunit avidin diketahui bertanggungjawab dalam situs aktif pengikatan biotin (Gambar 1). Struktur tetramer alami avidin sangat tahan terhadap kondisi ekstrem yang dapat mendenaturasi protein lain pada umumnya. Avidin dapat mempertahankan integritas dan aktivitas strukturalnya pada urea 8 M atau guanidin-HCl 3 M. Stabilitasnya meningkat ketika biotin terikat ke avidin dan membentuk kompleks avidin-biotin. Kompleks tersebut dapat bertahan pada guanidin-HCl 8 M dalam pH 5,2. Guanidin-HCl 6 atau 8 M pada pH 1,5 adalah syarat minimum untuk menguraikan kompleks avidin-biotin secara sempurna. Kondisi yang dapat mendenaturasi tersebut juga menyebabkan terurainya subunit avidin, karena antar subunit avidin tidak terikat oleh ikatan disulfida. ...id
dc.language.isoidid
dc.publisherFK-IPBid
dc.titleInteraksi Avidin dan Biotinid
dc.typeArticleid
Appears in Collections:Medicine

Files in This Item:
File Description SizeFormat 
Interaksi Avidin dan Biotin.pdfArticle97.61 kBAdobe PDFView/Open


Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.