Perubahan Konformasi Struktur 3D Lipase PPD2 dengan Metode Simulasi pada pH Konstan

Abstract

Lipase PPD2 adalah lipase yang telah diisolasi dari sumber mata air pada Gunung Papandayan, Garut, Jawa Barat. Lipase PPD2 memiliki aktivitas optimum pada pH 9 dan suhu 70 °C. Pada penelitian ini dilakukan simulasi dinamika molekul menggunakan metode pH konstan pada pelarut eksplisit untuk mendapatkan residu asam amino yang bertanggung jawab terhadap perubahan struktur lipase PPD2. Simulasi dinamika molekul dilakukan pada pH 7, 8, 9, 10, dan 11 selama 100 ns. Dari penelitian ini diperoleh 7 pasangan jembatan garam yang mempengaruhi struktur lipase PPD2 ditinjau dari energi elektrostatik dan 17 residu asam amino yang mempengaruhi kestabilan struktur lipase PPD2 ditinjau dari kurva deprotonasi. Hasil penelitian juga menunjukkan bahwa lipase PPD2 bekerja optimum pada pH 9 dan belum mengalami kerusakan struktur (denaturasi) pada pH 7, 8, 10, dan 11.