Energi Bebas Perolehan Tarikan Center of Mass (COM) pada Proses Fusi Membran Human Immunodeficiency Virus Type 1 (HIV-1)
Abstract
HIV-1 menginfeksi sel target melalui fusi membran dan memediasi sel dengan glikoprotein. Protein gp41 yang sudah terintegrasi dengan membran target akan melipat kembali membentuk 6 bundel heliks bersama protein gp120. Pelipatan kembali struktur protein dapat dicegah menggunakan inhibitor sehingga proses 6 bundel heliks tidak terbentuk. Inhibitor masih bersaing dengan protein dalam hal pelipatan struktur, sehingga perlu dicari besaran energi yang mewakili pelipatan protein. Energi bebas diperoleh dari tarikan COM mewakili kerja yang dilakukan protein untuk melipat kembali. Energi bebas hasil simulasi bernilai -82.4 kJ mol-1 dan energi bebas varian covNHR memiliki nilai sebesar -75 kJ mol-1 dan -45 kJ mol-1. Karakteristik termodinamika dan spektrum UV pada varian covNHR-VQ memiliki afinitas pengikatan yang tinggi serta interaksi yang kuat terhadap peptida protein gp41, sedangkan covNHR-ER memiliki basis pengikatan dan interaksi lebih lemah dibanding covNHR-VQ. Varian covNHR-VQ memiliki nilai energi bebas mendekati energi bebas tarikan COM, sehingga varian memiliki interaksi yang kuat ketika energinya mendekati energi bebas tarikan. Aktivitas inhibitor mencegah protein terlipat kembali sehingga performa pencegahan yang baik yaitu saat energinya bernilai sama atau lebih dari energi saat protein tersebut terlipat. Energi bebas dapat didekatkan sebagai parameter dalam menganalisis interaksi antara inhibitor dengan protein gp41. HIV-1 infects cell through membrane fusion and mediates cell with glycoproteins. The gp41 protein has been integrated with target membrane will be refolding form. Protein folding structure can be prevented using inhibitors. Inhibitor competes with protein in folding structure, so have to find the energy that represents protein folding. Free energy obtained from COM pulling represents the work that protein does refold back. Free energy of simulation results is -82.4 kJ mol-1 and free energy of covNHR variant has a value of -75 kJ mol-1 and -45 kJ mol-1. The thermodynamics and UV spectrum characteristics of covNHR-VQ have a high binding affinity and strong interaction than covNHR-ER. covNHR-VQ has free energy close to free energy from COM puling, and variant has strong interaction when the energy apporaches free energy pulling.
Collections
- UT - Physics [1094]