Energi Ikat Haloalkane dehalogenase DatA dan Substrat sebagai Pengaruh Enantioselektivitas Menggunakan Simulasi Dinamika Molekul.

Abstract

Enantioselektivitas merupakan kemampuan suatu enzim untuk membedakan enantiomer substrat yang berikatan. Enantioselektivitas berguna dalam aplikasi enzim sebagai bioremediasi pada teknik protein. Enzim yang dapat menjelaskan enantioselektivitas adalah Haloalkane dehalogenase DatA. Pada penelitian ini, dilakukan simulasi docking untuk menggabungkan substrat dengan protein wildtype DatA dan mutan DatA, dan juga dilakukan simulasi dinamika molekul terhadap 8 kompleks substrat-protein untuk menentukan energi ikat bebas MM/PBSA selama waktu simulasi 20 ns sebagai pengaruh enantioselektivitas. Nilai energi ikat substrat-protein yang lebih rendah memberikan interaksi yang lebih kuat. Berdasarkan nilai energi ikat bebas, enantioselektivitas tinggi dimiliki oleh wildtype dengan 2-bromopentan, sedangkan enantioselektivitas yang lebih rendah yaitu mutan dengan 2-bromopentan, mutan dengan 2-bromobutan dan enantioselektivitas terendah yaitu wildtype dengan 2-bromobutan.