Show simple item record

dc.contributor.authorRamadhan, Muhammad Fakhri
dc.date.accessioned2025-01-06T04:54:15Z
dc.date.available2025-01-06T04:54:15Z
dc.date.issued2024
dc.identifier.urihttp://repository.ipb.ac.id/handle/123456789/160528
dc.description.abstractAvidin memiliki afinitas yang sangat tinggi terhadap biotin, dengan konstanta disosiasi (KD) sebesar 1,3 × 10-15 M, diketahui sebagai salah satu interaksi nonkovalen terkuat. Setiap subunit avidin dapat mengikat satu molekul biotin, baik dalam bentuk bebas maupun terikat ke molekul lain seperti enzim. Beberapa residu seperti treonin, asparagin, alanin, tirosin, dan lisin pada tiap subunit avidin diketahui bertanggungjawab dalam situs aktif pengikatan biotin (Gambar 1). Struktur tetramer alami avidin sangat tahan terhadap kondisi ekstrem yang dapat mendenaturasi protein lain pada umumnya. Avidin dapat mempertahankan integritas dan aktivitas strukturalnya pada urea 8 M atau guanidin-HCl 3 M. Stabilitasnya meningkat ketika biotin terikat ke avidin dan membentuk kompleks avidin-biotin. Kompleks tersebut dapat bertahan pada guanidin-HCl 8 M dalam pH 5,2. Guanidin-HCl 6 atau 8 M pada pH 1,5 adalah syarat minimum untuk menguraikan kompleks avidin-biotin secara sempurna. Kondisi yang dapat mendenaturasi tersebut juga menyebabkan terurainya subunit avidin, karena antar subunit avidin tidak terikat oleh ikatan disulfida. ...id
dc.language.isoidid
dc.publisherFK-IPBid
dc.titleInteraksi Avidin dan Biotinid
dc.typeArticleid


Files in this item

Thumbnail

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record