Hidrolisat Kolagen Kulit Ikan Patin (Pangasius sp.) dengan Enzim Bromelin Kasar Bonggol Nanas dan Karakteristiknya

Abstract

Produk sampingan atau by-product kulit ikan patin yang dihasilkan dari produk filet memiliki peluang besar sebagai sumber alternatif kolagen. Hidrolisat kolagen merupakan hasil denaturasi kolagen menjadi kumparan acak struktur triple-helix akibat disosiasi ikatan hidrogen dari proses hidrolisis enzimatis dengan berat molekul rendah serta aktivitas biologis yang tinggi. Penelitian ini bertujuan menentukan pengaruh konsentrasi enzim bromelin kasar yang diekstrak dari Bonggol nanas terhadap karakteristik dan aktivitas antioksidan hidrolisat kolagen kulit ikan patin. Unit aktivitas enzim dan aktivitas spesifik enzim bromelin kasar Bonggol nanas memiliki nilai 3,10±0,32 U/mL dan 24,04±2,23 U/mg. Hidrolisat kolagen kulit ikan patin yang dihidrolisis dengan enzim bromelin kasar Bonggol nanas memiliki kadar pH (5,57±0,08-6,43±0,04); derajat hidrolisis (50,37±2,95-66,03±7,77), kelarutan (76,7±0,79-79,5±2,23). Hidrolisis enzimatis kolagen dengan enzim bromelin kasar menunjukkan konsentrasi terbaik (3%) dan menghasilkan hidrolisat kolagen dengan bobot molekul yang rendah yaitu 15,9-11,6 kDa serta nilai IC50 aktivitas antioksidan 33,99 µg/mL yang tergolong sangat kuat. Analisis gugus fungsi hidrolisat kolagen menghasilkan puncak Amida A, B, I, II, dan III. Nilai rasio puncak Amida III dan puncak getaran pembengkokan gugus C-H adalah 0,91 yang menandakan hidrolisat kolagen masih mengandung struktur triple-helix dari kolagen serta belum mengalami denaturasi menjadi gelatin.

The by-product of pangasius skin, derived from fillet processing, presents significant potential as an alternative source of collagen. Collagen hydrolysate, resulting from the enzymatic hydrolysis of collagen is characterized by the transformation of the triple-helix structure into a random coil conformation due to the dissociation of hydrogen bonds. This process yields a product with low molecular weight and high biological activity. This study investigates the impact of varying concentrations of crude bromelain enzyme, extracted from pineapple, on the characteristics and antioxidant activity of pangasius skin collagen hydrolysate. The enzyme activity and specific activity of the crude bromelain enzyme from pineapple are 3.10 ± 0.32 U/mL and 24.04 ± 2.23 U/mg, respectively. The pangasius skin collagen hydrolysate hydrolyzed with this enzyme exhibits a pH range of 5.57 ± 0.08 to 6.43 ± 0.04, a degree of hydrolysis from 50.37 ± 2.95 to 66.03 ± 7.77, and solubility between 76.7 ± 0.79 and 79.5 ± 2.23%. The optimal enzyme concentration (3%) produced collagen hydrolysate with a low molecular weight range of 15.9 to 11.6 kDa and an IC50 antioxidant activity value of 33.99 µg/mL, indicating very strong antioxidant activity. Functional group analysis of the hydrolysate revealed Amide A, B, I, II, and III peaks. The Amide III to C-H bending vibration peak ratio is 0.91, suggesting that the collagen hydrolysate retains some of the triple-helix structure of collagen and has not fully denatured into gelatin.