Variasi Benchmark Struktur Protein Inha Myctu Pada Penambatan Ensemble Molekul.

Abstract

Rafli Rahmat Kurnia. Variasi Benchmark Struktur Protein Inha Myctu Pada Penambatan Ensemble Molekul. Dibimbing oleh Dr. Setyanto Tri Wahyudi, S.Si., M.Si. dan Dr. Agus Kartono, S.Si., M.Si. Asam mikolat dalam bakteri tuberkulosis membuat bakteri tahan dengan kondisi luar lingkungan dan obat. Penelitian ini bertujuan untuk mengetahui nilai afinitas ligan yang berikatan dengan struktur target obat, ligan terbaik yang berikatan dengan target obat, serta pengaruh variasi benchmark pada energi bebas dari struktur protein inha myctu yang telah dilakukan benchmarking dengan struktur 5G0T, 5OIF, 2H9I, 6SQ7. Dalam penelitian ini dilakukan penambatan ensemble molekul dengan mengacu kepada 4 struktur berbeda sebagai acuan sehingga diketahui energi afinitas dari setiap benchmark. Hasil yang didapatkan berdasarkan analisis ialah ligan-ligan co-crystal dengan nilai afinitas paling negatif, sehingga dapat beikatan baik dengan struktur Inha Myctu yang diantaranya ialah ligan dengan kode 53K, XT0, 4PI, TCU, 9CV, I4I, ZID, XT, EAD, dan VMY dengan rasio kesamaaan 92,5 persen pada semua benchmark, perbedaan benchmark tidak mempengaruhi nilai energi afinitas yang dihasilkan pada proses penambatan molekul.

Rafli Rahmat Kurnia. Inha Myctu Protein Structure Benchmark Variations in Molecular Ensemble Docking. Supervised by Dr. Setyanto Tri Wahyudi, S.Si., M.Sc. and Dr. Agus Kartono, S.Si., M.Sc. Mycolic acid in tuberculosis bacteria makes the bacteria resistant to external environmental conditions and drugs. This research aims to determine the affinity value of the ligand that binds to the drug target structure, the best ligand that binds to the drug target, as well as the effect of benchmark variations on the free energy of the inha myctu protein structure which has been benchmarked with the 5G0T, 5OIF, 2H9I, 6SQ7 structures. In this research, molecular ensemble docking was carried out by referring to 4 different structures as references so that the affinity energy of each benchmark was known. The results obtained based on the analysis are co-crystal ligands with the most negative affinity values, so they can bond well with the Inha Myctu structure, including ligands with codes 53K, XT0, 4PI, TCU, 9CV, I4I, ZID, XT, EAD, and VMY with a similarity ratio of 92.5 percent in all benchmarks, differences in benchmarks do not affect the affinity energy value produced in the molecular docking process.