Peran enzim karboksimetil selulase (CMC-ASE) dari trichoderma harzianum E51 dalam menghambat phytophthora capsici N2, penyebab busuk pangkal batang lada
View/ Open
Date
1999Author
Harmen, Melly
Girindra, Aisjah
Mulya, Karden
Metadata
Show full item recordAbstract
Pengendalian penyakit tanaman secara biologis merupakan suatu cara yang dapat mengurangi resiko pencemaran lingkungan akibat pemakaian pestisida. Salah satu contoh adalalı Trichoderma harzianum Rifai yang bersifat antagonis terhadap Phytophthora capsici, penyebab busuk pangkal batang lada. T. harzianum TSM diduga mengeluarkan senyawa yang dapat menyebabkan miselia P. capsici lisis dan mampu mereduksi karboksimetil selulosa (cmc). Menurut Irawadi (1990) 7. harzianum dapat menghasilkan enzim cmc-ase yang termasuk dalam kompleks enzim selulase Berdasarkan hasil penelitian Bartnicki-Garcia dan Wang (1983) dinding sel P. capsici terbukti mengandung sekitar 80-90% selulosa B-glukan.
Peran enzim cmc-ase dalam menghambat P. capsid N2 diuji dengan 2 cara, yaitu uji hidrolisis dan uji pertumbuhan. Uji hidrolisis dilakukan dengan mengukur glukosa yang terbentuk selama hidrolisis dinding sel P. capsici N2 (cwp) oleh cmc-ase perolehan. Uji pertumbuhan dilakukan dengan membandingkan pola aktivitas cmc-ase yang diperoleh dari T. harzianum E51 yang ditumbuhkan dalam medium yang menggunakan sumber karbon cmc dan cwp. Pengaruh nitrogen dilihat dengan mengukur aktivitas cmc-ase dari medium yang menggunakan beberapa variasi garam N anorganik sebagai sumber N. Selain itu juga dilakukan uji pendahuluan, penentuan kondisi optimum, dan semi purifikasi.
Hasil penelitian menunjukkan adanya peran cmc-ase dalam menghidrolisis cwp. Pola aktivitas cmc- ase dari medium yang menggunakan cwp sebagai sumber C serupa dengan cmc-ase dari medium Corond dan Joson (1986). Sumber N yang menghasilkan cmc-ase dengan aktivitas tinggi berturut-turut adalah amonium sulfat + yeast extract, nitrat, dan amonium. Kondisi optimum aktivitas cmc-ase adalah suhu 50°C, pH buffer substrat 5,3, dan konsentrasi substrat 0,9%. Hasil semi purifikasi meningkatkan aktivitas spesifik cmo-ase dari 0,4855 U/µg menjadi 30,29675 U/με
Collections
- UT - Chemistry [2037]